您的网页浏览器已过期！

更新您的浏览器，以提高安全性和舒适性，并获得访问本网站的最佳体验。

Your web browser is out-of-date!

Update your browser for more security, comfort and the best experience on this site.
更新浏览器 Update browser 忽略 Ignore
EN
EN 中文

News2021.05.13

MM kinetics I：预平衡近似

Michaelis–Menten 模型是当前生物化学反应速率研究中最简单也最常用的模型之一。它描述了酶促反应过程中，反应物浓度和反应速率的关系。
 
1913年，Michaelis和Menten提出：酶（E）和反应物（S）结合，会形成一个酶-反应物的复合物（ES）。这一步反应是可逆的。随后ES通过一个不可逆的步骤生成产物（P）。这个过程可以写成：

   这里，[S]是反应物浓度；Vmax是该反应酶达到饱和时的最大速率；KM是Michaelis constant，其物理意义是反应速度达到Vmax的一半时，反应物的浓度。

Michaelis–Menten 公式是怎么得来的？我们的MM kinetics系列文章将会和大家一起深入学习。在进行公式推导之前，这里首先介绍反应动力学里两个基本的简化原则。这次先介绍预平衡近似（The Pre-equilibrium Approximation，PEA）。
预平衡近似（PEA）也叫the partial equilibrium approximation 或者 fast-equilibrium approximation，讲的是一个物质既参与到了一个快速的平衡反应，同时也被一个低速的反应缓慢消耗。比如说：A和B之间有一个快速的平衡反应，同时B被缓慢地转换成C：

 

这时候，在已知反应速率常数的情况下，利用PEA，我们可以不用计算B的浓度，而直接通过A的浓度变化来求解C的浓度。最早的MM模型假设酶促反应过程是一种PEA。这时候，我们只需要知道E和S的浓度，不需要知道ES复合物的浓度，就可以求解产物的浓度变化。
MM kinetics里还有进一步的假设，这个我们后面再聊。
Swipe up to close